Sintesis Dan Karakterisasi Kolagen Dari Teripang Lokal Dengan Variasi Konsentrasi Pepsin Dan Waktu Perendaman Sebagai Material Untuk Aplikasi Medis

Ramadhan, Felix Mada (2024) Sintesis Dan Karakterisasi Kolagen Dari Teripang Lokal Dengan Variasi Konsentrasi Pepsin Dan Waktu Perendaman Sebagai Material Untuk Aplikasi Medis. Other thesis, Institut Teknologi Sepuluh Nopember.

Text 5011201059-Undergraduate_Thesis.pdf - Accepted Version Restricted to Repository staff only until 1 October 2026. Download (5MB) | Request a copy

Abstract

Kebutuhan kolagen sebagai material awal untuk aplikasi medis terus meningkat. Sumber kolagen yang umum digunakan dan tersedia secara komersial saat ini yaitu bersumber dari bovine dan porcine. Namun popularitas sumber-sumber ini secara bertahap menurun karena ketersediannya yang terbatas. Disamping itu, kolagen yang beredar di Indonesia umumnya masih impor. Oleh sebab itu dibutuhkan sumber kolagen alternatif yang berkelanjutan. Sumber kolagen laut menjadi pilihan karena ketersediannya, proses ekstraksinya yang mudah, bebas zoonosis, berat molekul rendah, kontaminan biologis dan respon inflamasi yang rendah serta kompatibilitas yang sangat baik. Pada penelitian ini dilakukan sintesis kolagen dari teripang dengan metode Pepsin Soluble Collagen. Variasi konsentrasi pepsin yang digunakan yaitu sebesar 0,1; 0,5; dan 1% serta variasi waktu perendaman yaitu 24, 36, dan 48 jam untuk menganalisis pengaruhnya terhadap yield dan karakteristik dari kolagen yang dihasilkan. Hasil penelitian menunjukkan bahwa semakin tinggi konsentrasi pepsin dan semakin lama waktu perendaman, maka semakin banyak kolagen yang dihasilkan. Pada penelitian ini didapatkan yield kolagen paling banyak, yaitu sebesar 0,68% dengan perlakuan penambahan konsentrasi pepsin 1% dan waktu perendaman 48 jam. Perbedaan konsentrasi pepsin dan waktu perendaman berpengaruh terhadap struktur molekul, berat molekul dan stabilitas termal. Perlakuan sintesis kolagen dari teripang lokal yang paling mendekati kriteria kolagen sebagai material untuk aplikasi medis yaitu konsentrasi pepsin 1% dan waktu perendaman 48 jam yang memiliki struktur molekul α helix, berat molekul rantai α1 135 kDa, rantai α2 120 kDa, dan rantai β 250 kDa, serta stabilitas termal paling baik dengan temperatur denaturasi 85.64°C.
=====================================================================================================
The need for collagen as a starting material for medical applications continues to increase. The most commonly used and commercially available sources of collagen today are derived from bovine and porcine. However, the popularity of these sources are gradually decreasing due to their restricted availability. In addition, collagen in Indonesia is generally still imported. These collagen imports show that domestic demand is very high. Therefore, a sustainable alternative sources of collagen is needed. Marine collagen sources are the choice because their availability, easy extraction process, zoonoses-free, low molecular wight, low biological contaminants, low toxic and inflammatory responses, and excellent metabolic compatibility. In this research, collagen will synthesis from sea cucumber using Pepsin Soluble Collagen method. Variations in concentration of pepsin that will be used are 0,1; 0,5; and 1% and varying soaking times 24, 36, and 48 hours to determine how it effected the yield and the characteristics of the collagen produced. The results showed that the higher the concentration of pepsin and the longer the soaking time, the more collagen produced. In this study, the most collagen yield was obtained, which was 0.68% with the treatment of adding 1% pepsin concentration and 48 hours soaking time. The difference in pepsin concentration and soaking time affects the molecular structure, molecular weight and thermal stability. The treatment of collagen synthesis from local sea cucumber that is closest to the criteria of collagen as a material for medical applications is 1% pepsin concentration and 48 hours soaking time which has an α helix molecular structure, molecular weight of α1 chain 135 kDa, α2 chain 120 kDa, and β chain 250 kDa, and the best thermal stability with a denaturation temperature of 85.64°C.

Item Type:	Thesis (Other)
Uncontrolled Keywords:	Kolagen, Pepsin, Pepsin Soluble Collagen, Teripang, Collagen, Pepsin, Pepsin Soluble Collagen, Sea Cucumber
Subjects:	Q Science > QD Chemistry > QD481 Chemical structure. Q Science > QD Chemistry > QD63 Extraction T Technology > TP Chemical technology > TP1140 Polymers
Divisions:	Faculty of Industrial Technology and Systems Engineering (INDSYS) > Material & Metallurgical Engineering > 28201-(S1) Undergraduate Thesis
Depositing User:	Felix Mada Ramadhan
Date Deposited:	01 Aug 2024 08:32
Last Modified:	01 Aug 2024 08:32
URI:	http://repository.its.ac.id/id/eprint/110913

Actions (login required)

View Item