Sintesis dan Karakterisasi Kolagen Dari Teripang Lokal Dengan Variasi Konsentrasi Asam Asetat dan Waktu Perendaman Sebagai Material Untuk Aplikasi Medis

Ramadhan, Syahrul (2024) Sintesis dan Karakterisasi Kolagen Dari Teripang Lokal Dengan Variasi Konsentrasi Asam Asetat dan Waktu Perendaman Sebagai Material Untuk Aplikasi Medis. Other thesis, Institut Teknologi Sepuluh Nopember.

Text 5011201066-Undergraduate_Thesis.pdf - Accepted Version Restricted to Repository staff only until 1 October 2026. Download (5MB)

Abstract

Aplikasi kolagen sangat luas sebagai biomaterial dalam rekayasa jaringan dan aplikasi klinis. Namun, penggunaan kolagen dari kulit dan tulang sapi serta babi terbatas karena pertimbangan agama dan risiko kesehatan. Di Indonesia, produk kolagen murni masih jarang ditemukan di pasar, dengan mayoritas produk kolagen yang tersedia umumnya berbentuk campuran dalam minuman atau produk kecantikan. Oleh karena itu, dibutuhkan alternatif untuk memenuhi kebutuhan akan produk kolagen murni di pasar Indonesia. Penelitian ini bertujuan untuk mensintesis dan mengkarakterisasi kolagen dari teripang lokal sebagai bahan aplikasi medis dengan memvariasikan konsentrasi asam pada proses ekstraksi menggunakan metode Pepsin Soluble Collagen. Penelitian ini akan mencakup pengoptimalan proses ekstraksi kolagen dari teripang dengan mempertimbangkan variasi konsentrasi asam asetat yaitu 0,3; 0,5; dan 0,7 M dan lama waktu perendaman yaitu selama 24, 36, dan 48 jam. Metode karakterisasi yang digunakan meliputi Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR) untuk menganalisis struktur kimia, Differential Scanning Calorimetry (DSC) untuk menganalisis sifat termal, dan Sodium dodecyl sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis (SDS-PAGE) untuk menganalisis berat molekul dan kemurnian kolagen. Dari penelitian ini, didapatkan data bahwa konsentrasi asam asetat dan waktu perendaman berpengaruh signifikan terhadap yield kolagen, dengan hasil tertinggi pada konsentrasi 0,7 M dan waktu perendaman 48 jam sebesar 0,83 gram. Waktu perendaman mempengaruhi karakteristik kolagen. Analisis SDS-PAGE menunjukkan semua sampel memiliki rangkaian α1 (123-129 kDa) dan α2 (110-116 kDa), yang merupakan kolagen tipe I, stabilitas termal yang dihasilkan bervariasi, dimana C0,7A merupakan sampel paling stabil (83,40 °C). FTIR mengidentifikasi adanya gugus amida A, B, I, II, dan III. wilayah-wilayah ini dalam ekstraksi kolagen menunjukkan bahwa struktur kolagen tetap terjaga. sampel C0,7A merupakan yang paling sesuai untuk aplikasi medis, khususnya dalam drug delivery, karena memenuhi berbagai kriteria penting. Sampel ini menunjukkan yield tertinggi sebesar 0,83%, suhu denaturasi tertinggi sebesar 83,40°C, dan intensitas pita berat molekul yang lebih tinggi pada rentang 48-11 kDa.
========================================================================================================================
Collagen has extensive applications as a biomaterial in tissue engineering and clinical applications. However, the use of collagen derived from bovine and porcine skin and bones is limited due to religious and health concern. In Indonesia, pure collagen products are still rarely found in the market, with most available collagen products generally being in the form of mixtures in beverages or beauty products. Therefore, there is a need for alternatives to meet the demand for pure collagen products in the Indonesian market. This study aims to synthesize and characterize collagen from local sea cucumbers as a medical application material by varying the acid concentration during the extraction process using the Pepsin Soluble Collagen method. The study will include optimization of the collagen extraction process from sea cucumbers, considering variations in acetic acid concentrations of 0.3, 0.5, and 0.7 M, and immersion times of 24, 36, and 48 hours. Characterization methods used include Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR) to analyze chemical structure, Differential Scanning Calorimetry (DSC) to analyze thermal properties, and Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis (SDS-PAGE) to analyze molecular weight and collagen purity. The study found that acetic acid concentration and immersion time significantly affect collagen yield, with the highest yield of 0.83 grams at 0.7 M concentration and 48 hours of immersion. Immersion time affects the collagen characteristics. SDS-PAGE analysis shows that all samples contain α1 (123-129 kDa) and α2 (110-116 kDa) chains, which are type I collagen, with varying thermal stability, where C0.7A is the most stable sample at 83.40 °C. FTIR identifies the presence of amide A, B, I, II, and III groups, indicating that the collagen structure remains intact during the extraction process. The C0.7A sample was the most suitable for medical applications, particularly in drug delivery, as it met various important criteria. This sample showed the highest yield of 0.83%, the highest denaturation temperature of 83.40°C, and higher molecular weight band intensity in the range of 48-11 kDa.

Item Type:	Thesis (Other)
Uncontrolled Keywords:	Asam Asetat, Kolagen, Pepsin Soluble Collagen, Teripang. Acetic acid, Collagen, Pepsin Soluble Collagen, Sea Cucumber
Subjects:	T Technology > TP Chemical technology > TP1140 Polymers T Technology > TP Chemical technology > TP156 Crystallization. Extraction (Chemistry). Fermentation. Distillation. Emulsions. T Technology > TP Chemical technology > TP248.65.P76 Proteins--Biotechnology.
Divisions:	Faculty of Industrial Technology and Systems Engineering (INDSYS) > Material & Metallurgical Engineering > 28201-(S1) Undergraduate Thesis
Depositing User:	Syahrul Ramadhan
Date Deposited:	05 Aug 2024 03:11
Last Modified:	05 Aug 2024 03:11
URI:	http://repository.its.ac.id/id/eprint/112817

Actions (login required)

View Item